LIPIDOS
Son biomoleculas insolubles en agua pero son
solubles en compuestos organicos como: eter, cloroformo y etanol. Estan
formadas por Hidrogeno y Carbono. Los lipidos tienen diferentes funciones
biologicas como almacenen y tambien como componente de las membranas.Tambien se
clasifican como saponificables y no saponificables.
Clasificación
- Saponificables
Lipídos simples, producen ácidos grasos y un
alcohol al ser hidrolizado. Los más abundantes son las grasas neutras y se
llaman triacilgliceroles ó trigliceridos.
Lipidos compuestos.
No
saponificables
Estructura general de un ácido
graso y esquematización
Son grupos carboxilos con grupos hidrocarbonados de
cadena larga.
Tipos de ácidos grasos
Saturados.
Tienen enlaces simples de
carbono a carbono
- Su solubilidad en el agua decrece a medida que
se alarga la cadena.
- Son moléculas anfipáticas (poseen un extremo
hidrófoba e hidrofóbico), dependiendo del número de átomos de carbono.
Insaturados:
- Se caracterizan por tener
uno o varios enlaces dobles en su estructura
- El número de dobles enlaces aumenta la
solubilidad en disolventes no polares.
- Pueden formar esteres por reacción con un
alcohol.
ácidos grasos comunes:
Extraído de Bioquímica, Berg. JM. |
los fosfolipidos con glicerol se conocen como
fosfoglicerol.
Glicolipidos
Los fosfolípidos y los glicolipidos son constituyentes claves de las membranas (forman capas biomoleculares)
La estructura que forma los fosfolípidos y
glicolipidos en medio acuoso es la bicapa lipídica.
Bicapa lipídica está compuesta por dos capas de
lipídos. Las colas hidrocarbonadas de cada capa individual interaccionan una
con otra, formando un interior hidrofóbico que actúa como barrera de
impermeabilidad. Las cabezas polares interaccionan con los medios acuosos a
cada lado de la bicapa.
Extraído de Bioquímica, Berg. JM.
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Estructura general de un
triglicérido (enlace ester)
El colesterol es precursos de
las hormonas esteroides y de las sales biliares.
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PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS:
ESQUEMATIZACIÓN, SWITTERION, ENLACE PEPTÍDICO.
AMINOÁCIDOS:
Los aminoácidos son
grupos carboxílicos que contienen un grupo amino en el carbono alfa y este
carbono es adyacente al grupo carboxílico.
La secuencia de los aminoácidos
le da su función particular a la proteína.
Extraido de: "Quimica de los organismos vivos, Bloomfield |
Se sabe también que los aminoácidos que se
encuentran en las proteínas son óptica mente activos únicamente la glicina no es así. Es decir pertenecen a la familia L.
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SABIAS QUE?
Nuestro cuerpo puede sintetizar 10 de los
20 aminoácidos hallados en las proteínas. Los demás o se pueden sintetizar a suficiente
velocidad por lo que deben ser proporcionados en nuestra dieta.
Estos últimos 10 aminoácidos se denominan
aminoácidos esenciales. Y las proteína formadas por estos se llaman proteína
adecuadas.
SWITTERION:
Los aminoácidos tienen una característica muy
particular, cuando los ácidos y las bases se neutralizan formando una sal, en
el aminoácido ocurre una neutralización molecular, y forma una sal interna que
en realidad es un ion di polar al que se le llama zwitteríon.
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ENLACE PEPTIDICO:
Es un grupo amida y un grupo carboxilo que
se establece entre dos aminoácidos.
ESTRUCTURA PRIMARIA,
SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA
PRIMARIA:
Los enlaces antes
mencionados “peptídicos” unen a los aminoácidos y esa secuencia de
aminoácido-aminoácido forma la estructura primaria.
Aminoácido-aminoácido à Dipéptido
Aminoácido-aminoácido-aminoácido
à Tripéptido
Más de tres aminoácidos
unidos forman un polipéptido
SECUNDARIA:
Esta estructura se
refiere al plegamiento que la cadena polipeptídica adopta, debido a los puentes
de hidrógeno que se forman entre los enlaces polipeptidicos.
extraido de: introducción a la biología celular, Alberts. |
TERCIARIA:
Se refiere a la
estructura tridimensional de las proteínas globulares, se puede decir que es la
estructura más estable que la proteína toma a un pH y temperatura apropiados.
extraido de: Anatomia y Fisiologia, Tortora. |
CUATERNARIA:
Esta es la estructura
que las proteínas toman cuando las cadenas poli peptídicas y los grupos prostéticos
(componente no aminoacidico y forma parte de las heteroproteínas) se adaptan. Es
más vista en la hemoglobina por ejemplo
Extraido de : Anatomia y fisiologia, Tortora. |
TIPOS: SIMPLES Y
CONJUGADAS
Simples:
Constan únicamente d aminoácidos y al
hidrolizarlas producen aminoácidos únicos.
Por ejemplo:
Albuminas, globulinas, gluteinas, prolaminas, albumunoides,
histonas, protaminas.
Conjugadas:
Están formadas por proteínas simples
combinadas con algún tipo de componente no proteico
Proteína + ácido nucleico = núcleo proteínas
Proteína + carbohidrato = glicoproteínas
Proteína + fosfato = fosfoproteínas
Proteína + grupo prostético = cromo proteínas
Proteína + lípidos = lipoproteínas
Proteína
+ ion metálico = metaloproteina
Extraido de: Quimica de los organismos vivos, Bloomfield. |
CLASIFICACIÓN BASADA
EN FUNCIONES EN SERES VIVOS
ENTERATE........!!!!
Aquí un articulo muy interesante relacionado con el VIH y una investigación sobre la proteina gp41 la cual puede ayudar a diseñar una vacuna contra el VIH.
Aqui un video para aclarar mejor las ideas sobre las proteinas :)
REFERENCIAS:
Alberts, Bruce. Molecular
biology of the cell. 4th ed. New York: Garland Science, 2002. Print.
Tortora, Gerard J., and Sandra
Reynolds Grabowski. Principles of anatomy and physiology. 10th ed. New
York: Wiley, 2003. Print.
Berg, JM. (2007). BIOQUIMICA. Nueva York: REVERTE.
Berg, JM. (2007). BIOQUIMICA. Nueva York: REVERTE.
Garrido, A. (2006). Fundamentos de
BIOQUIMICA Estructural.Madrid: Tebar.
Bloomfiel M. (1992):
Química de los organismos vivos. Limusa, México D.F
TRABAJO REALIZADO POR:
Gomez Lopez Ruth Noemi
Acevedo Pérez Lucero de los Ángeles
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